التخليق الحيوي لهيدروكسي البرولين

 نظرا لأن البرولين يعمل كطليعة لهيدروكسي البرولين، فإن كلا من الرولين وهيدروكسي البرولين ينتميان إلى فصيلة الجلوتامات من الأحماض الامينية. ومع أن كلأ من 3- و 4- هيدووكسي البرولين يوجدان في أنسجة الثدييات، فإن ما يتبعهما يعزى إلى 4- هيدروكسي البرولين المفروق فحسب.

يوجد هيدروكسي البرولين، على غرار هيدروكسي الليسين، بشكل أساسي في الكولاجين وهو البروتين الأكثر وفرة في أنسجة الثدييات. ويكون نحو ثلث الكولاجين من الجليسين وثلث أخر من البرولين وهيدروكسي البرولين. ويقوم هيدروكسي البرولين، المسؤول عن العديد من ثمالات الأحماض الأمينية بالكولاجين، بترسيخ (حماية) الحلزون الثلاثي الكولاجيني من الهضم بإنزيمات البروتياز. وعلى النقيض من زمر الهيدروكسيل في هيدروكسي الليسين، التي تعمل كمقرات لارتباط ثمالات الجالاكتتوزيل والجلوكوزيل، فإنه لا تستبدل زمر الهيدروكسيل في هيدروكسي برولين الكولاجين.

إن الميزة غير العادية في أيض هيدروكسي البرولين وهيدروكسي الليسين هي في أن الأحماض الأمينية المتشكلة سابقاً التابعة لبروتين الطعام المتناول لا تدخل في الكولاجين. ولا يوجد tRNA قادر على قبول هيدروكسي البروليتوهيدروكسي الليسين. وغرزهما في السلسلة متعددة الببتيد الممتدة. إلا أن البرولين الغذائي هو طليعة لهيدروكسي برولين الكولاجين، والليسين الغذائي هو طليعة لهيدروكسي ليسين الكولاجين. وتحفز هدرلة البرولين أو اللبسين المرتبط بالببتيد بهيدروكسيلاز البروليل (الشكل 30-11)، أو بهيدروكسيلاز الليسيل، وهي إنزيمات مرتبطة في الجزء الصغروي (في الجسيمات الصغرية) للعديد من الأنسجة (الجلد والكبد والرئة والقلب والعضلات الهيكلية). وهذه الإنزيمات هي إنزيمات هيدروكسيلاز الببتيديل، لأن الهدرلة تجري فقط نتيجة ارتباط البرولين أو الليسين ضمن الارتباط متعدد الببتيد.

ويعد إنزيما الهيدروكسيلاز هذان من إنزيمات الأكسيجيناز مختلطة الوظيفة التي تحتاج، بالإضافة للركيزة، لكل من الأكسجين الجزيئي والأسكوربات و+Fe2 و α- كيتوجلوتارات. وقد درس هيدروكسيلاز البروليل بشكل مكثف جدا، أما هيدروكسيلاز الليسيل فييدو أنه إنزيم مضاهئ تماما. ومقابل كل جزى من البرولين المهدرل يجري نزع كربوكسيل جزيء واحد من α-كيتوجلوتارات ليتحول إلى سكسينات؛ وتنجبل خلال هذه العملية ذرة واحدة من الاكسجين االجزيئي مع البرولين وواحدة أخرى مع السكسينات (الشكل 30-11).